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protein shapes

14.06.2010 - 20h - 274. Montagsgespräch

Quelle: pdb-Datenbank
Quelle: pdb-Datenbank
echtzeithalle e.v. im Musiklabor Luisenstr. 37a, 80333 München

Jutta Köhler (Theoret. Chemie, Texte, Video) und
Jörg Schäffer (piano, elektron. Musik)

Proteine bestehen aus Aminosäuren, die wie Perlen auf einer Kette aneinander gereiht sind. Diese „Ketten“ falten sich zu einer dreidimensionalen Struktur, deren Form von der Reihenfolge der Aminosäurenbausteine abhängt. Große Proteine bestehen aus mehreren Domänen. Es gibt zwei kompakte Strukturelemente, die „alpha-helices“ und die „beta-sheets“, die durch sogenannte „loops“ untereinander verbunden sind. Alpha-helices sind zylinderförmig während die beta-sheets Flächen darstellen. Die loops haben meist eine Länge von bis zu zehn Aminosäuren. Es gibt aber auch sogenannte long loops, die entferntere Domänen verbinden. Dies scheint eine Bedeutung bei der Proteinfaltung zu haben, die meist über mehrere Zwischenstufen verläuft. Die Faltung der Proteine hat in den letzten 20 Jahren ein besonders starkes Interesse sowohl bei experimentellen Arbeitsgruppen als auch in der theoretischen Chemie gefunden. Die allgemeine ab initio Vorhersage einer 3D Struktur aus einer Aminosäuresequenz ist bis heute für Proteine ungeklärt. Es ist aber bereits möglich, für kleine Proteine, d.h. für Peptide, deren wahrscheinliche räumliche Struktur zu modellieren.